Kui palju teate valgu ja valgupeptiidi erinevusest?

3. Valgu kolmemõõtmeline struktuur ja valgupeptiidi kahemõõtmeline struktuur

Valkude kolmemõõtmeline struktuur ei ole uus teema ja valgupeptiidide kahemõõtmelist struktuuri on põhjalikult uuritud. Need struktuurid on endiselt lahutamatult seotud meie igapäevase füüsilise tervise ja tervishoiuga.

Valgu kolmemõõtmeline struktuur aitab kaasa selle funktsionaalsete segmentide aktiivsuse realiseerimisele ning toiduvalmistamisprotsess, kuumutamisprotsess ja kõvenemismeetodid võivad valgu kolmemõõtmelise struktuuri hävitada ja muuta selle passiivseks. Kuid see annab meile sageli muid tulemusi, nagu maitsev maitse ja ohutu toit. Bioloogilises ensümaatilise hüdrolüüsi tehnoloogias kasutame valkude kolmemõõtmelise struktuuri muutmiseks sageli temperatuuri muutusi ja happe-aluse muutusi, et valmistuda järgnevaks ensümaatiliseks hüdrolüüsiks.

Tegelikult on loomse valgu tööstusliku ekstraheerimise põhimõte ja protsess väga sarnane meie igapäevase toiduvalmistamisega kodus. Näiteks kodune supp lõunas: esiteks kasutatakse liha ja luude valgu denatureerimiseks kõrget temperatuuri. Sel ajal tõmbub valk kokku kuumuse mõjul ja kolmemõõtmeline struktuur on kompaktne ja võib tappa. See hävitab enamuse bakteritest, kuid koheseks bioloogiliseks proteolüüsiks see ei sobi. Ensümaatilisel hüdrolüüsil on vesisüsteemis parem toime. Seetõttu on vaja kodus tuld vahetada ja aeglaselt küpsetada, nii et valgu kolmemõõtmeline struktuur hävitatakse aeglaselt keevas vees. Hüdrofiilne osa ilmub struktuuris, moodustades seega lahustunud makromolekulaarse puljongi. Kui kolmemõõtmeline struktuur on kahjustatud, vabanevad mõned vabad aminohapped, nii et puljongil on ainulaadne ja maitsev maitse. Tööstuslikus valguekstraktsioonis kasutame mõõdukat temperatuuri töötlemist, see protsess võib hävitada ka enamiku baktereid ja kuna temperatuur ei tõuse ootamatult, ei kahane valgu kolmemõõtmeline struktuur ootamatult, kuid toimub korralik lõdvenemine ja suur lahustumine . Molekulaarvalgu fragmendid on oma struktuuri ja suurusega sarnased ning fragmentides on suhteliselt vähe vabu aminohappeid ning järgnevas ensümaatilises hüdrolüüsiprotsessis väheneb ka materjali kadu.

Me kõik teame, et lisades puljongile lõpuks veidi soola, saab see maitsvam. Põhimõte on see, et valgu kolmemõõtmeline struktuur laguneb küpsetamise käigus järk-järgult, moodustades väikesed vees lahustuvad valgumolekulid. Neil molekulidel on endiselt teatav kolmemõõtmelisus. Struktuur. Soola lisamisel soodustab see osa valgu kolmemõõtmelise struktuuri edasist lagunemist ja vabastab rohkem aminohappeid, mis muudab supi maitsvamaks. Seetõttu kasutame tööstuses bioloogiliste ensümaatiliste hüdrolüüsimeetodite abil lahustunud kolmemõõtmelise struktuuri valgu tõhusaks ja sügavamaks lagundamiseks kahemõõtmelise struktuuriga aminohapeteks. Kolmemõõtmelise struktuuriga valgumolekulid pärast keskmisel temperatuuril küpsetamist denatureeritakse ja inaktiveeritakse, moodustades osa neist. Hüdrofiilne rühm. Kuid struktuuri järgi on endiselt palju kindla keemilise aktiivsusega positsioone, mida on kerge omavahel suhelda, üheks saada või veega teatud struktuur moodustada, nii et valguvedelikul on sel ajal teatud viskoossus ja seda on lihtne toota segades vaht ja vaht ei ole kerge kaduma. . Ensümaatiliselt kahemõõtmeliseks struktuuriks muundatud väikestel aminohappemolekulidel on lihtne struktuur ning hüdrofiilne rühm vabaneb ja avaldub kõige suuremal määral, muutes selle vesilahuse viskoossuse nõrgemaks ja lähemale vee olekule.

Kahemõõtmelise ja kolmemõõtmelise struktuuri erinevus mikroskoopilisel tasandil on põhjustanud valguslahuse kuju muutumise makroskoopilisel tasandil. Neid nähtusi kasutatakse tavaliselt ka mikroskoopilise reaktsiooni astme ja progressi hindamiseks valgu ekstraheerimise protsessis bioloogilise ensümaatilise hüdrolüüsi teel. Kahemõõtmelise struktuuri tekkimisel ilmub rohkem vabu aminohappeid ja happesus süsteemis muutub järk-järgult tugevamaks, moodustades kergelt happelise valgupeptiidi lahuse.

Valgu ensümaatilise hüdrolüüsi tehnoloogias on mikroskoopiline maailm ja makroskoopiline maailm tihedalt seotud ning iga muutus ja olek vastavad üksteisele. Niikaua kui vaadeldakse valgu kolmemõõtmelise struktuuri ja valgupeptiidi kahemõõtmelise struktuuri vahelist suhet, saab bioloogilisi ensüüme paremini mõista. Kahemõõtmelise struktuuriga valgupeptiidide bioloogiline aktiivsus ja väärtus on oluliselt paranenud võrreldes kolmemõõtmelise struktuuriga valkudega. Samal ajal nõrgenevad ka kolmemõõtmelise struktuuri mõned bioloogilised omadused, mis on inimkehale sobivam imendumiseks ja kasutamiseks. Valgu peptiidide teemat täiendatakse hiljem. Valgupeptiidide kahemõõtmeline struktuur ja nende biomeditsiinilised rakendused on praegu biomeditsiini valdkonnas üks kuumemaid kohti ning bioteaduste ajastu võib avada uue hoogsa arengu ajastu.

4. Kas see on toitumine või meditsiin? Valgupeptiidide tõeline funktsioon

On olnud inimesi, kes on propageerinud valgu peptiidide, valkude ja väikeste molekulide valkude kontseptsioone, samuti on palju kahtlusi. Kas valgupeptiidil on maagilised funktsioonid, mida edendatakse? Püüdkem' analüüsida ratsionaalsuse ja terve mõistuse vaatenurgast.

Kõigepealt selgitame valgupeptiidide ja valkude erinevust: Lihtsamalt öeldes on valgupeptiidid valgu osa. Mitu valgupeptiidi ühendatakse valgu molekulideks. Neil on teatud makrofunktsioonid. Valgud võivad olla hüdrolüüsitud, happe-alused või bioloogilised ensüümid. Lagunedes valgupeptiidideks võib edasine lagunemine lõpuks saada vabu aminohappeid. Näib, et kuna valgupeptiid on valgu osa, kas sellel on siiski teatud bioloogiline aktiivsus ja funktsioon? Või on see, et ainult keerulistel valkudel on bioloogiline aktiivsus?

Tegelikult ei ole aminohapped lihtsad ja häireteta valgupeptiidid. Nii nagu me valmistame autosid, on ka igal komponendil oma funktsioon ja omadused: süüteküünlad võivad tekitada elektrisädemeid, kolvid võivad põlemisenergia muuta liikumiseks ja väntvõllid sobitatakse kolbidega. Peamine on liikumise ülekandmine rehvide käigukomplektile ... ja erinevad komponendid ühendatakse mootoriks ja erinevad konstruktsioonid ühendatakse lõpuks autoks. Kuigi autol on makrofunktsioon, on samal ajal igal komponendil, isegi kruvil, oma funktsioon, isegi kui seda autos ei kasutata, saab seda kasutada ka muudes kooskõlastatud kohtades! Seda mitte ainult toiteväärtuse, vaid ka bioloogilise aktiivsuse tasandil.

Viimase 30 aasta jooksul on Nobeli bioloogiapreemia valgu peptiide palju uurinud ja tulemused muudavad inimeste elu järk-järgult. Ehkki teatud kaubanduspropaganda on inimeste mõistmise ja mõistmisega seotud tehnoloogiate osas ettevõtte tootmistehnoloogia paranenud ning turule on tulnud kvaliteetseid tooteid, muutub inimeste tervislik elu järjest paremaks. Siin on mõned väljavõtted Nobeli preemia tehnilistest saavutustest, et mõista valgupeptiide teisest perspektiivist:

1984. aastal avastas Ameerika biokeemik Robert Bruce Merrifield peptiidid, millel on võtmeroll inimese kasvul ja arengul, ainevahetusel, haigustel, vananemisel ja surmal, ning pälvis sel aastal Nobeli keemiapreemia.

1986. aastal viisid Itaalia bioloog Rita Levi-Montalcini ja Ameerika bioloog Stanley Cohen läbi peptiidide põhjalikud uuringud ja leidsid, et peptiidid suudavad parandada kahjustatud haigeid rakke, reguleerida rakkude elutsüklit, aktiveerida vananevaid rakke, reguleerida rakkudevahelisi ioonide ainevahetuskanaleid ja The inimkeha peamiste süsteemide terviklik konditsioneerimine mängis rolli selle edendamisel ja võitis sel aastal Nobeli meditsiinipreemia.

1993. aastal tegi dr Allen Siber meditsiinivaldkonna peptiidide teaduslikud uuringutulemused inimese rakkude ja geenide parandamise, konditsioneerimise ja aktiveerimise kohta. Selle väärtus ületab mis tahes inimkonna ajaloos leiduvat ainet. See teadusuuringute saavutus pani ta sel aastal Nobeli preemia võitma.

1999. aastal avastas Ameerika Ühendriikide professor Gunter Blobel, et signaalpeptiidid kontrollivad valkude transporti, ja võitis Nobeli keemiaauhinna.

2000. aastal pälvis Rootsi teadlane Arvid Carlsson Nobeli keemiaauhinna aju närviülekande valkude molekulaarse mehhanismi uurimise eest.

2015. aastal Ameerika& Türgi teadlane Aziz Sancar, Rootsi teadlane Tomas Lindahl ja Ameerika teadlane Paul Modrich võitsid Nobeli keemiaauhinna, avastades, et peptiidid on vahendid rakkude DNA parandamiseks.

Eeltoodud sisu põhjal pole keeruline leida, et valgupeptiidid ei oleks mitte ainult nii lihtsad toitained kui toitained, vaid ka inimkeha jaoks olulised toimeained, osaledes erinevates füsioloogilistes funktsioonides ja ainevahetusprotsessides. Inimorganismi valgupeptiidide tarbimine ei seedu uuesti imendumiseks ainult aminohapeteks, vaid seda saab teatud kanalite kaudu aktiivselt imenduda. Kehasse imenduvad valgupeptiidid ei ole lihtsalt valgu ehitamiseks mõeldud toitained, vaid neil on füsioloogilisem roll. Edendada või stimuleerida mõningaid füsioloogilisi ainevahetusprotsesse. See seletab ka seda, miks sojavalk ja veiselihavalk on kõige põhilisema aminohappe tasemega sarnased, kuid sojavalku ja veiselihavalku süües on inimkeha füsioloogilistes näitajates ilmseid erinevusi.

Teisalt võivad looduslike loomade ja taimede poolt hüdrolüüsitud valgupeptiidid omada rohkem bioloogilisi metaboolseid funktsioone, millest oleme mööda vaadanud. Võib-olla võivad Hiina taimsete ravimite koostamise käigus olla teatud valgupeptiidid rohkem kui toitainelised. Rolli, kuid muutes füsioloogilist ainevahetust või bioloogilist aktiivsust, näidates nii ainulaadseid meditsiinilisi omadusi. See võib olla Hiina meditsiini moderniseerimise läbimurde uus perspektiiv.

Lühidalt, kui valgupeptiidid pole ainult toitev toit, peaksid erinevatel valgupeptiididel olema teatud bioloogiline aktiivsus ja meditsiiniline väärtus. Valgu peptiidide allaneelamise viis võib olla soolestikus rohkem imenduv ning parandada valgupeptiidide toodete imendumist ja kasutamist. Valgupeptiidide valdkonnas on endiselt liiga palju saladusi ja uurimisruumi. Mõistlikumaks ja põhjalikumaks uurimiseks loob valgupeptiiditööstus kindlasti suurema väärtuse.