Kui palju teate valgu ja valgupeptiidi erinevusest?

1. Mõistke uuesti valgupeptiide

Paljud inimesed arvavad, et kollageen ja kollageenpeptiidid on sarnased. Need kõik on valmistatud kalanahast, seanahast, veiselihast ja sealuust. Toiteväärtus on sarnane ja funktsionaalsed mõjud pole väga erinevad. Mitme tootja ja mitme toote horisontaalse võrdluse kaudu näitavad kollageenipeptiidid, mille molekulmass on alla 1000 daltonit, kollageenpeptiide, mille molekulmass on üle 2500 daltonit, ja kollageenitooteid, mille molekulmass on 5000 kuni 10 000 daltonit täiesti erinevad efektid. Internetis olev teave on üle ujutatud erinevate häältega. Pärast paberite ja teabe sorteerimist leidsime, et tegelikult on bioensüümide tehnoloogia abil toodetud valgupeptiidide toodetel nüüd väiksem molekulmass ja parem kvaliteet, mida inimkeha neelab ja kasutab. Ka viis on erinev. Pärast enam kui 100 aastat seletamatuid jõupingutusi on inimesed järk-järgult mõistnud viisi, kuidas inimkeha neelab valku aineid, alates traditsioonilisest valgu seedimise ja imendumise teooriast (aminohapete neeldumise teooria) kuni hilisema väikese molekuliga valgu peptiidi ja aminohapete imendumise teooriani. Selle põhjal hakkasid inimesed uurima valgupeptiidide tegelikku väärtust ja see on teine ​​lugu.

1901. aastal on Cohnheim jt. [3] avastas soole limaskesta ekstrakti&"erepsiin &"; mis sisaldas proteaasi, mis tõestas, et valgu seedeproduktid peensooles olid aminohapped, ja pakkus välja siis &, traditsioonilise valgu seedimise ja imendumise teooria &, see tähendab, et valk tuleb täielikult Vabad aminohapped (FAA) võivad imenduda peensooles. See traditsiooniline teooria kestis aastani 1953. Agar jt. [4] täheldas puutumata Gly-Gly transporti roti sooles läbi epiteeli, tõestades, et sool võib lisaks aminohapetele ka diglütsiini täielikult omastada ja transportida. 1962. aastal Newey jt. [5] pakkus välja, et on olemas teine ​​valgu hüdrolüsaatide imendumise viis, see tähendab, et dipeptiidid võivad täielikult imenduda. Sellest ajast alates Adibi jt. [2], Matthews [1], Gardner jt. [6] kõik tõestasid, et väikseid peptiide saab otse imenduda. 1983. aastal Ganapathy jt. [7] kirjeldas väikese peptiidi transportimise ja imendumise süsteemi olemasolu ning Fei et al. [8] kloonis 1994. aastal edukalt väikese peptiidvektori PepT1, mis tõestas, et oligopeptiide, eriti väikeseid peptiide, ei saa seedida vabades aminohapetes. Selle asemel transpordib kandja selle rakku peptiidi kujul otse rakku.

Tegeliku protsessi põhjal võime leida, et seedetrakti keskkonnas võib mitmesuguste proteaaside toimeaeg ja toime toidus oleva valgu aminohapeteks jagada, kuid mitte kõigiks. On tõenäolisem, et toit seedub ja laguneb. Proteaasi edasise kontakti tõenäosus ja mõju väikeste molekulidega valgu peptiididega nõrgeneb järk-järgult. Seetõttu peaks toitainete imendumine meie soolestikus ja maos eksisteerima koos vabade aminohapete ja väikese molekuliga valgu peptiididega. See on parim valik. Bioloogilise organismina on see meetod kahtlemata madalaima energiakadu ja kõrgeima materjali neeldumistõhususega valik. Väikeste valgupeptiidide otsese imendumise protsess peensoole rakkudesse soodustab teatud määral ka infosarja algatamist peensooles, suunab peensoole rakke imendumise efektiivsuse kiirendamiseks ja reguleerib soole mikrofloora kasvu. Kuna mõned vere väikesed molekulaarsed peptiidid jõuavad kehasse, on see erinev. Asukoht põhjustab teabe edastamise ja funktsionaalse aktiivsuse mõjusid.

Väikemolekulaarsed valgupeptiidid ei ole seedetrakti vaheühendid, vaid on toitained ja toimeained, mida saab otseselt imenduda. See pole mitte ainult toitumine, vaid ka oluline bioloogiliselt aktiivne aine, mida inimkeha vajab.